Concanavalin A
| Concanavalin A ( Canavalia ensiformis ) | ||
|---|---|---|
| ||
| Struktura Concanavalin A | ||
|
Istniejące dane strukturalne: patrz UniProt | ||
| Podstawowa struktura masy / długości | 237 aminokwasów | |
| Struktura wtórna do czwartorzędowej | Homotetramer | |
| Współczynnik | Ca 2+ , Mn 2+ | |
| Identyfikator | ||
| Identyfikatory zewnętrzne | ||
Konkanawalina A ( w skrócie Con A ) to białko z fasoli szparagowej ( Canavalia ensiformis ) i należy do grupy lektyn , ponieważ może wiązać węglowodany , w szczególności α- D- glukozę i podobne cukry, nie wykazując żadnej aktywności enzymatycznej.
Monomer konkanawaliny składa się z 237 aminokwasów i zawiera strukturotwórczy mangan i wapń . Obecność tych jonów metali oznacza, że Con A jest w stanie wiązać węglowodany. Przy obojętnym pH (około 7) tworzy tetramer , w kwaśnym zakresie pH rozpada się na dimer . Ponieważ występuje głównie w nasionach fasoli miecznika i jest bardzo stabilna, prawdopodobnie służy jako białko zapasowe dla tej rośliny.
posługiwać się
Ze względu na swoją zdolność wiązania niektórych węglowodanów, Con A jest szeroko stosowany w biochemii , na przykład zlepia komórki rakowe, podczas gdy zdrowe komórki nie są agregowane. Na kolumnach chromatograficznych zastosowano ( unieruchomiony Con A ) stosuje się do oczyszczania glikoprotein i węglowodanów .
W badaniach immunologicznych, Con A jest używany jako mitogen który stymuluje limfocyty T ; efekt przypuszczalnie wynika z aktywacji limfocytów T poprzez kompleks CD3 . Jednak to również pobudza limfocyty B do mnożą się .
Historyczny
Oprócz ureazy, konkanawalina A była jednym z pierwszych białek, które można było oczyścić i skrystalizować około 1930 r. ( Patrz także: kryształ białka ); za to James Batcheller Sumner otrzymał w 1946 roku Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii. Struktury krystalicznej Analiza przy ustalaniu pozycji atomów białka było możliwe jedynie od 1975 roku.
literatura
- TK Chowdhury, AK Weiss (red.) Konkanawaliny . Plenum Press, Nowy Jork, 1975