Peptydoglikany
Peptydoglikan (PGN), peptydoglikany , nawet murein (od łacińskiego murus = ścianie , ściana , ochrona ) rzadkich peptydy polisacharydów zwanych są wykonane z cukrów i aminokwasów kompozytowe makromolekuły w ściany komórkowej z bakterii ( murein sacculus występują). Oba gram dodatniepodobnie jak bakterie Gram-ujemne mają warstwę peptydoglikanu w swojej ścianie komórkowej, która daje im siłę. Grubość otoczki jest różna, z gram-dodatnimi od 20 do 80 nm, z gram-ujemnymi poniżej 10 nm. Wyjątkiem są mykoplazmy i spiroplazmy , które należą do domeny bakterii , które nie mają ściany komórkowej i dlatego nie otoczka murein, jak również planctomycetes , które są bogatą w białko ścianą komórkową warstwy S.
budowa
Peptydoglikany składają się z nici dwóch połączonych glikozydowo cząsteczek pochodnych cukru β (1 → 4) , N- acetyloglukozaminy i kwasu N- acetylomuraminowego (patrz Rysunek 1), które tworzą szkielet jako cząsteczki o łańcuchu liniowym. Z każdej cząsteczki kwasu N- acetylomuraminowego - związanej z jej grupą laktylową - łańcuch oligopeptydowy przechodzi do cząsteczki kwasu N- acetylomuraminowego sąsiedniej nici (patrz Rysunek 2). Skład bakterii Gram-dodatnich i Gram-ujemnych nie zawsze jest jednolity. Większość ziarniaków gram-dodatnich zawiera L- lizynę zamiast kwasu diaminopimelinowego (DAP) . Czasami aminokwas w pozycji 2 jest dodatkowo hydroksylowany. Ważną cechą tetrapeptydu jest obecność D- aminokwasów, takich jak D- alanina czy kwas D- glutaminowy , które są enzymatycznie tworzone z odpowiednich L- aminokwasów przez racemazy .
Sieć
Równoległe pasma są usieciowane. Do tego połączenia potrzebny jest enzym, który jako transpeptydaza może łączyć ze sobą łańcuchy peptydowe . Ta transpeptydaza jest również znana jako białko wiążące penicylinę (PBP), ponieważ jest celem antybiotyków beta-laktamowych . Może mieć różne struktury i dlatego może być odporny na te antybiotyki .
W Escherichia coli i innych bakteriach Gram-ujemnych te dwa tetrapeptydy są bezpośrednio połączone (ryc. 2a). Grupa aminowa kwasu diaminopimelinowego jednego peptydu jest połączona z grupą karboksylową końcowej D- alaniny sąsiedniego peptydu.
W Staphylococcus aureus lub bakteriach Gram-dodatnich mostek międzypeptydowy złożony z pięciu cząsteczek glicyny (syn. mostek pentaglicynowy, mostek pentapeptydowy) łączy dwa tetrapeptydy (ryc. 2b).
Ponieważ element łączący może zawierać różne aminokwasy z organizmu do organizmu, przyczynia się to do tego, że znanych jest ponad 100 różnych typów peptydoglikanów. Wariancja sekwencji aminokwasów jest większa u bakterii Gram-dodatnich niż u bakterii Gram-ujemnych. Tylko histydyna , arginina lub prolina nie zostały jeszcze wykryte w łączniku.
W wyniku usieciowania mureina tworzy płaską sieć, która obejmuje powierzchnię komórki bakteryjnej (sacculus mureiny, patrz ryc. 3). We wszystkich przypadkach szkielet cukrowy ma taką samą strukturę.
Fig. 2a: Schematyczne przedstawienie warstwy mureinowej bakterii Gram-ujemnych na przykładzie Escherichia coli
MurNAc = kwas N- acetylomuraminowy;
GlcNAc = N- acetyloglukozamina;
DAP = kwas diaminopimelinowyFig. 2b: Schematyczne przedstawienie warstwy murein bakterii Gram-dodatnich na przykładzie Staphylococcus aureus
MurNAc = kwas N- acetylomuraminowy;
GlcNAc = N- acetyloglukozamina
Bakterie Gram-dodatnie i Gram-ujemne
Bakteria otoczona jest pojedynczą makrocząsteczką mureiny . Bakterie Gram- ujemne ( zachowujące się negatywnie w barwieniu metodą Grama ) mają cienką, jednowarstwową otoczkę mureinową, która stanowi około 5–10% suchej masy otoczki bakteryjnej. U bakterii Gram - dodatnich grubsza ściana komórkowa składa się z wielowarstwowej sieci murein i kwasów teichonowych . Udział mureiny może tu sięgać nawet 50% suchej masy powłoki bakteryjnej, która dzięki podstawowym barwnikom przyjmuje barwienie metodą Grama .
Funkcja, rozszerzenie i znaczenie
Otoczka murein utrzymuje razem protoplasty bakteryjne wbrew wewnętrznemu ciśnieniu osmotycznemu. Jeśli warstwa mureinowa zostanie uszkodzona lub rozpuszczona, na przykład przez enzym lizozym , bakteria pęka. W miarę wzrostu bakterii, mysia sieć musi zatem zostać rozszerzona bez tworzenia większej szczeliny. Bloki budulcowe mureiny są syntetyzowane w cytoplazmie i eksportowane za pomocą lipidowego nośnika baktoprenolu (patrz też: Transporter (białko błonowe) ). W sieci murein zlokalizowanej poza błoną cytoplazmatyczną , specyficzne enzymy lityczne rozluźniają ograniczone lokalnie wiązania w łańcuchach szkieletowych iw oligopeptydach, a prefabrykowane i eksportowane bloki budulcowe murein są wstawiane przez specyficzne enzymy. Ekspansja mureiny wymaga zatem precyzyjnej interakcji różnych enzymów. Jeśli ta interakcja zostanie zakłócona, bakteria również pęka. Niektóre z najważniejszych antybiotyków , takie jak B. Wankomycyna i penicylina hamują odkładanie się warstwy peptydoglikanu.
Zobacz też
Indywidualne dowody
- ↑ Murus bei Latinwiki.de ( pamiątka z oryginałem z 7 maja 2010 roku w Internet Archive ) Info: archiwum Link został wstawiony automatycznie i nie została jeszcze sprawdzona. Sprawdź link do oryginału i archiwum zgodnie z instrukcjami, a następnie usuń to powiadomienie. , dostęp 2 listopada 2009.
- ^ Wissenschaft-Online-Lexika: Wejście na Planctomycetales w Lexikon der Biologie , dostęp w dniu 15 lutego 2012 r.
- ↑ a b c d Michael T. Madigan i John M. Martinko: Brock Mikrobiologie . Studia Pearsona; 11. zaktualizowana edycja 2009; ISBN 978-3-8273-7358-8 ; str. 83f.
- ↑ K. Aktories , U. Förstermann, F. Hofmann i K. Starke : Farmakologia ogólna i specjalna oraz toksykologia. Wydanie 10. Monachium, Elsevier 2009. ISBN 978-3-437-42522-6
- ^ Wissenschaft-Online-Lexika: Wpis o Murein w Lexikon der Biologie , dostęp w dniu 22 listopada 2008 r.