Fosfatydyloseryna

Fosfatydyloseryna

Fosfatydyloseryna (w skrócie Ptd-L-Ser lub PS ) jest fosfolipidem i składnikiem błon biologicznych. Odgrywa kluczową rolę w komunikacji komórkowej, zwłaszcza w programowanej śmierci komórki ( apoptozie ).

Struktura

PS jest fosfolipidem (a dokładniej glicerofosfolipidem ). Składa się z gliceryny, która jest połączona z dwoma kwasami tłuszczowymi na pierwszym i drugim atomie węgla poprzez wiązanie estrowe oraz z seryną na trzecim atomie węgla poprzez wiązanie fosfodiestrowe .

W zależności od tego, czy PS jest pochodzenia roślinnego czy zwierzęcego, różni się składem kwasów tłuszczowych.

Funkcja biologiczna

Komunikacja komórkowa

PS jest utrzymywany w aktywności w wewnętrznej (cytozolowej) monowarstwie błony komórkowej przez enzym flippazę . Jeśli jednak komórka dokonuje apoptozy, znajduje się również w zewnętrznej monowarstwie. Enzym scramblase katalizuje szybką wymianę między obiema stronami błony komórkowej. Jeśli PS znajduje się w zewnętrznej (zewnątrzkomórkowej) monowarstwie, służy makrofagom jako sygnał do fagocytozy .

Krzepnięcie krwi

PS odgrywa rolę w krzepnięciu krwi . Kiedy płytki krwi na uszkodzonym naczyniu krwionośnym są aktywowane przez kolagen i trombinę , następuje zmiana PS i innych ujemnie naładowanych fosfolipidów w zewnętrznej monowarstwie błony płytek krwi. Ta powierzchnia jest wykorzystywana do asocjacji czynników krzepnięcia, zwłaszcza czynnika tkankowego (= tromboplastyny) i czynnika VII . Ułatwia to kaskadę krzepnięcia: czynnik X jest aktywowany i ostatecznie tworzy się trombina.

Zespół Scotta to zaburzenie krzepnięcia, w którym transport PS jest uszkodzony z wewnętrznej do zewnętrznej monowarstwy błony płytek krwi. Ze względu na zmniejszoną syntezę trombiny dochodzi do lekkich zaburzeń krzepnięcia.

biosynteza

PS powstaje w organizmie człowieka z fosfatydyloetanoloaminy . Tutaj zastąpiono etanoloaminę przeciwko serynie . Reakcja ta jest katalizowana przez enzym syntazę fosfatydyloseryny , który znajduje się w błonie ER związanej z mitochondriami (MAM). Enzym ten może również katalizować reakcję odwrotną, czyli konwersję fosfatydyloseryny do fosfatydyloetanoloaminy.

Występowanie w żywności

Dzienne spożycie PS z pożywieniem szacuje się na około 130 mg w krajach zachodnich. PS znajduje się w mięsie i rybach. Tylko niewielkie ilości znajdują się w produktach mlecznych lub warzywach (z wyjątkiem białej fasoli).

Tabela 1. Zawartość PS w różnych produktach spożywczych.

jedzenie Zawartość PS w mg / 100 g
Mózg wołowy 713
Makrela atlantycka 480
Tchórzliwe serce 414
Śledź atlantycki 360
węgorz 335
Podroby (średnio) 305
Śledziona wieprzowa 239
Nerka świni 218
Tuńczyk 194
Uda z kurczaka (ze skórą, bez kości) 134
Wątróbka z kurczaka 123
Biała fasola 107
Małż piaskowy 87
Pierś z kurczaka (ze skórą) 85
Cefal 76
cielę 72
Wołowina 69
świnia 57
Wątroba wieprzowa 50
Noga indyka (skóra i kości) 50
Pierś z indyka (bez skóry) 45
Rak 40
Ośmiornica 31
Dorsz atlantycki 28
Sardele 25
Jęczmień pełnoziarnisty 20
morszczuk 17
sardynka 16
Pstrąg 14
Ryż (nieoszlifowany) 3
marchewka 2
Mleko owcze 2
Mleko krowie (3,5% tłuszczu) 1
Ziemniak 1

Indywidualne dowody

  1. David Nelson, Michael Cox: Lehninger Principles of biochemistry . Wydanie 5. WH Freeman and Company, ISBN 978-1-4292-0892-5 , s. 350 .
  2. Panel EFSA ds. Produktów dietetycznych, żywienia i alergii: opinia naukowa dotycząca uzasadnienia oświadczeń zdrowotnych związanych z fosfatydyloseryną (ID 552, 711, 734, 1632, 1927) zgodnie z art. 13 ust. 1 rozporządzenia (WE) nr 1924 / 2006 . W: Dziennik EFSA . taśma 8 , nie. 10 , 1 października 2010, ISSN  1831-4732 , s. 1749 , doi : 10.2903 / j.efsa.2010.1749 (angielski).
  3. B. Verhoven RA Schlegel S. Williamson: Mechanizmy ekspozycji fosfatydyloseryny, sygnał uznania fagocytów, przy apoptozy limfocytów T . W: Journal of Experimental Medicine . taśma 182 , nie. 5 , 1 listopada 1995, s. 1597–1601 , doi : 10.1084 / jem.182.5.1597 , PMID 7595231 , PMC 2192221 (bezpłatny pełny tekst) - ( rupress.org [PDF; dostęp 23.08.2014 ]).
  4. BR Lentz: Ekspozycja na fosfatydyloserynę błony płytkowej reguluje krzepnięcie krwi . W: Prog Lipid Res. Volume 42 , nie. 5 , wrzesień 2003, s. 423-438 , doi : 10.1016 / s0163-7827 (03) 00025-0 , PMID 12814644 .
  5. FA Zwaal, P. Comfurius, EM Bevers: zespół Scotta, zaburzenie krzepnięcia spowodowane wadliwym mieszaniem fosfolipidów błonowych. W: Biochem Bioph Acta. Tom 2004, 1636, str. 119-128.
  6. ^ HJ Weiss: zespół Scotta: zaburzenie krzepnięcia płytek krwi (PCA). W: Semin Hematol. Tom 31, 1994, str. 312-319.
  7. ^ Joachim Rassow , Karin Hauser, Roland Netzker, Rainer Deutzmann: Dual Biochemistry Series. Wydanie 4. Thieme, 2016, ISBN 978-3-13-125354-5 , s. 352.
  8. SW Souci, E. Fach, H. Kraut: Skład żywności i tabele wartości odżywczych. Medpharm Scientific Publishers Stuttgart . 2008.