Białko strukturalne

Potrójna helisa tropokolagenu

Jako białka strukturalne (również Skleroproteiny , białek włóknistych , niejednoznaczne i rusztowania białka ) odnosi się do białek , które są stosowane głównie jako wypełniaczy aktywnych w tkankach i komórkach z żywych organizmów służyć. Oprócz białek globularnych i białek błonowych tworzą główną klasę białek.

cechy

Białka strukturalne często nie pełnią funkcji katalitycznej , tj. Nie działają jako enzymy , ale są między innymi. znacząco bierze udział w tworzeniu włókien i komórek nadając ich kształt, a tkankom ich wytrzymałość i elastyczność . Skleroproteiny służą do mechanicznej stabilizacji tkanek, np. B. w cytoszkielecie lub macierzy zewnątrzkomórkowej . Skleroproteiny są często hydrofobowe , mają powtarzające się sekwencje aminokwasów i tworzą długie włókna przez agregację monomerów na hydrofobowych powierzchniach. Białka strukturalne czasami tworzą niezwykłe struktury drugorzędowe ze względu na powtarzające się jednostki , np. Jako kolagen - potrójna helisa . Czasami monomery białek strukturalnych są sieciowane mostkami dwusiarczkowymi , np. B. Keratyna . W trakcie projektowania białek , części różnych białek strukturalnych można łączyć w celu utworzenia białek fuzyjnych o zmodyfikowanych właściwościach zrębowych.

Przykłady białek strukturalnych

• Keratyna z tych włosów , paznokci , kopyt i rogów od ssaków , gdy pierze z ptactwa i łusek rogowych z gadów .
• Kolagenu w tkance łącznej i macierzy zewnątrzkomórkowej wszystkich zwierząt tkanki
• Elastyna
• fibrylarne (włókniste) białka strukturalne, takie jak miozyna i tropomiozyna, które powodują kurczenie się komórek mięśniowych ( białka motoryczne )
• proteiny jedwabiu fibroiny z owadów ( fibroina i serycyna ) lub pająków ( spidroina 1 i spidroina 2 )
• Arthropodyna i sklerotyna (stawonogi garbowane fenolem), obok chityny, główny składnik powłoki ciała ( naskórka ) stawonogów (stawonogów)
• Centriole i mikrotubule większości żywych istot
• Mikrowłókien z tej cytoszkieletu większości żywych

Charakterystyka struktury

Większość białek strukturalnych charakteryzuje się tym, że ich sekwencja aminokwasów zawiera regularnie powtarzające się skupiska aminokwasów . Konsekwencją tej regularnej struktury pierwotnej jest struktura drugorzędowa ułożona w dłuższych obszarach (domenach) , na przykład jako prawoskrętna α-helisa (w α-keratynie) lub jako wąska lewoskrętna α-helisa (w kolagenie ) lub jako β-arkusz (w β-keratynie lub w Fibroina jedwabiu owadów) lub jako naprzemienne obszary krystaliczne i bezpostaciowe (w fibroinie jedwabiu pająka).

Kierowanie

Białka strukturalne, które mają funkcjonować poza komórką, mają sekwencję sygnałową i są potranslacyjnie wskazywane przez specyficzną glikozylację (celowanie), że powinny opuścić komórkę w drodze egzocytozy .

Tworzenie kompleksów kowalencyjnych

Białka strukturalne są często poddawane potranslacyjnym modyfikacjom w celu utworzenia trwałych (związanych kowalencyjnie) kompleksów z innymi cząsteczkami (np. Kolagen we włókienkach kolagenu, fibroina we włókienka jedwabiu). Może się to zdarzyć poza komórką spontanicznie (biernie) lub przy wsparciu enzymów .

Zobacz też

• Białko niestrukturalne
• Białko regulacyjne
• Białko motoryczne

literatura

• Jan Koolman, Klaus-Heinrich Röhm: Pocket Atlas of Biochemistry. Wydanie trzecie, Georg Thieme Verlag, 2003, ISBN 9783137594031 , s. 70 i nast.

linki internetowe

• Białko strukturalne MeSH

Indywidualne dowody

1. ^ Ulrich Lehmann : Słownik paleontologiczny . Wydanie 4. Ferdinand Enke Verlag, Stuttgart 1996, s. 100 . 
2. ↑ Berisio R, Vitagliano L, Mazzarella L, Zagari A: Struktura krystaliczna modelu potrójnej helisy kolagenu [(Pro-Pro-Gly) (10)] (3) . W: Protein Sci. . 11, nr 2, luty 2002, s. 262-70. doi : 10.1110 / ps.32602 . PMID 11790836 . PMC 2373432 (pełny tekst).
3. ↑ Bhattacharjee A, Bansal M: Struktura kolagenu: potrójna helisa Madrasu i aktualny scenariusz . W: IUBMB Life . 57, nr 3, marzec 2005, ss. 161-72. doi : 10.1080 / 15216540500090710 . PMID 16036578 .
4. ↑ Miroshnikov KA, Marusich EI, Cerritelli ME, et al. : Inżynieria trimerycznych białek włóknistych na bazie adhezyn bakteriofaga T4 . W: Protein Eng. . 11, nr 4, kwiecień 1998, str. 329-32. doi : 10,1093 / białko / 11.4.329 . PMID 9680195 .