Hydrofobowość

Hydrofobowa powierzchnia trawy pozwala spływać wodzie

Termin hydrofobowy pochodzi ze starożytnej greki ( ὕδωρ hýdor „woda” i φόβος phóbos „strach”) i dosłownie oznacza „unikanie wody”. Zgodnie z definicją IUPAC hydrofobowość to połączenie niepolarnych grup lub cząsteczek w środowisku wodnym, ze względu na tendencję wody do wykluczania niepolarnych grup lub cząsteczek. Ten techniczny termin z chemii jest używany do scharakteryzowania substancji , które nie mieszają się z wodą i zwykle pozwalają jej „spływać” z powierzchni. Jeśli powierzchnia jest bardzo hydrofobowa, nazywana jest również superhydrofobowością .

nieruchomości

Substancje niepolarne, takie jak tłuszcze , woski , alkohole z długimi resztami alkilowymi – tj. z wyjątkiem metanolu , etanolu i propanolu – alkanów , alkenów itp. są hydrofobowe. Kiedy substancje hydrofobowe rozpuszczają się w wodzie, na ogół występuje to, co jest znane jako efekt hydrofobowy i w przypadku niektórych małych, hydrofobowych związków , takich jak metan lub ksenon , tworzą się nawet entropowo niekorzystne struktury klatratowe . Dlatego rozpuszczalność tych substancji w wodzie jest na ogół niska.

Hydrofilowość jest z grubsza przeciwieństwem hydrofobowości . Miarą stopnia hydrofobowości substancji (głównie białek ) jest hydrofobowość .

Substancje hydrofobowe są prawie zawsze lipofilowe , co oznacza, że ​​dobrze rozpuszczają się w tłuszczach i olejach . Jednak hydrofobowość nie zawsze należy utożsamiać z lipofilnością, ponieważ niektóre substancje są jednocześnie hydrofobowe i lipofobowe , np. B. fluorowęglowodory , silikony i niektóre ciecze jonowe , takie jak. B. BMIIm , które zwykle nie są rozpuszczalne w wodzie ani w tłuszczach. Substancje te nazywane są amfifobami .

Cząsteczki Lipo zawierające zarówno hydrofilowa (= wodór Phobe ) i wodnym hydrofilowe posiadające elementy konstrukcyjne są nazywane amphi Phil . Efekt ten wykorzystują substancje detergentowe, takie jak środki powierzchniowo czynne lub sole alkaliczne kwasów tłuszczowych (sól Na = mydło twarogowe i sól K = miękkie mydło ). Ponieważ te „przylegają” do obu substancji na styku hydrofobowego brudu i wody, brud może zostać rozpuszczony w wodzie.

różne powierzchnie i związane z nimi kąty zwilżania dla wody

Wielkość kąta zwilżania cieczy i ciała stałego zależy od interakcji między substancjami na powierzchni kontaktu: im mniejsze to oddziaływanie, tym większy kąt zwilżania.

Powierzchnia nazywa się:

• przy niskich kątach zwilżania (ok. 0 °, rys. a) jako hydrofilowy („kochający wodę”)
• pod kątem 90 ° (rysunek b) jako hydrofobowy (wodoodporny)
• pod kątem powyżej 90 ° (rys. c) jako superhydrofobowy. Ten ostatni jest również znany jako efekt lotosu pod bardzo dużymi kątami (ok. 160 °) i odpowiada wyjątkowo niskiej zwilżalności .

Powierzchnie hydrofobowe zazwyczaj składają się z substancji hydrofobowych. Przykładami są powlekanie powierzchni PTFE (teflonem) lub impregnacja materiałów izolacyjnych i tekstyliów substancjami hydrofobowymi, takimi jak wosk lub parafina .

Skrajnym przykładem powierzchni hydrofobowej jest powierzchnia liści i kwiatów lotosu . Jest szorstka i pokryta substancjami hydrofobowymi. Dzięki tej specjalnej funkcji ma kąty zwilżania ponad 160°, dzięki czemu krople są na nim prawie okrągłe. Woda bardzo dobrze spływa z takich powierzchni. Wszelkie cząsteczki brudu na wierzchu są bardzo łatwo zmywane. Efekt ten nazywany jest efektem lotosu .

Wyjaśnienie terminu

Wbrew powszechnemu przekonaniu nie ma odpychających interakcji między nienaładowanymi cząsteczkami. Istnieje nawet atrakcyjny efekt między bardzo hydrofobową powierzchnią teflonu a wodą. Bez tego żadne kropelki wody nie przylgną do spodu powierzchni hydrofobowych, ale spadną. Powodem wysokich kątów zwilżania w stosunku do wody jest to, że cząsteczki wody wchodzą ze sobą w silniejsze oddziaływania ( wiązania wodorowe ) niż z powierzchnią hydrofobową, z którą możliwe są tylko wiązania van der Waalsa . Dlatego w przypadku substancji hydrofobowych najbardziej korzystny energetycznie jest w przybliżeniu kulisty kształt kropelek wody.

Efekt hydrofobowy

Schematyczne przedstawienie efektu hydrofobowego w fałdowaniu białka z obszarami polarnymi (niebieski) i niepolarnymi obszarami hydrofobowymi (czerwony) w środowisku wodnym oraz w stanie rozwiniętym (po lewej) i złożonym (po prawej).

Efekt hydrofobowy powstaje, gdy niepolarne i nienaładowane elektrycznie atomy, cząsteczki lub grupy cząsteczek (jako części większych cząsteczek) znajdują się w roztworze wodnym. Oznacza m.in. możliwą agregację („ asocjację hydrofobową ”) cząsteczek niepolarnych w wodzie i roztworach wodnych, takich jak m.in. B. występuje w podwójnych warstwach lipidowych iw micelach . Zasadniczo efekt hydrofobowy opisuje, że na przykład woda i olej (w normalnych warunkach) nie mieszają się. Efekt hydrofobowy ma szczególne znaczenie dla fałdowania białek , co po raz pierwszy zauważył John Kendrew podczas analizy strukturalnej mioglobiny . W większości białek, na przykład, aminokwasy hydrofobowe znajdują się wewnątrz, podczas gdy aminokwasy hydrofilowe znajdują się na powierzchni. Stopień, w jakim cząsteczka działa hydrofobowo w wodzie, opisuje jej hydrofobowość . Dokładne przyczyny efektu hydrofobowego są przedmiotem dyskusji naukowych i nie zostały ostatecznie wyjaśnione. Niektóre z podejrzanych przyczyn zostały opisane poniżej.

entropia

Efekt hydrofobowy został po raz pierwszy powiązany z redukcją entropii wody przez Waltera Kauzmanna . Głównym argumentem jest założenie, że cząsteczki wody w bezpośrednim sąsiedztwie cząsteczki niepolarnej (z którą nie mogą tworzyć wiązań wodorowych ) wiążą się ze sobą nieco silniej niż w wodzie „wolnej”. Te sąsiadujące ze sobą cząsteczki wody są zatem nieco wyżej uporządkowane, a zatem bardziej ograniczone w ich ruchu translacyjnym i obrotowym. Jednakże, jak opisano poniżej, to nie kwestia drastycznego ograniczenia w mobilności wody lokalnym, jak wcześniej zakładano. W związku z tą szczególną sferą solwatacji mówi się o „ hydratacji hydrofobowej ” gatunków obojętnych.

Ponieważ, zgodnie z II zasadą termodynamiki, entropia nigdy nie może spaść w układzie zamkniętym , akumuluje się kilka hydrofobowo uwodnionych, niepolarnych cząsteczek. Zmniejsza to pole powierzchni do wody, a tym samym liczbę bardziej uporządkowanych cząsteczek wody w medium. Zwiększa to entropię. Ta hydrofobowa asocjacja jest podstawą tworzenia biomembrany w pewnych (np. wydłużonych) cząsteczkach .

Ogólnie obowiązują następujące zasady:

• Entropia wzrasta ze względu na uwolnienie cząsteczek rozpuszczalnika, ale następuje również wzrost entalpii ze względu na silniejsze oddziaływania między uwolnionymi cząsteczkami rozpuszczalnika (zwłaszcza oddziaływania dipol-dipol w przypadku wody). Występuje zatem entropiczna i entalpiczna część efektu hydrofobowego.
• W związku z tym nie ma wewnętrznej-energetycznej siły hydrofobowej, efekt jest oparty na właściwościach rozpuszczalnika wodnego z wiązaniami wodorowymi . Jednak efekt hydrofobowy można zrozumieć poprzez działanie siły entropicznej .
• Ponieważ ciśnienie i temperatura z. B. mają wpływ na liczbę i czas życia wiązań wodorowych, a tym samym na strukturę wody, entropiczna część efektu hydrofobowego jest również zależna od ciśnienia i temperatury. B. w wyższych temperaturach.

W powłoce solwatacyjnej małych, niepolarnych cząstek spowolnienie cząsteczek wody ze względu na silniejsze oddziaływanie z innymi cząsteczkami wody wynosi kilka 10% w temperaturze pokojowej, np. 30% dla ksenonu gazu szlachetnego . W przypadku większych, niepolarnych cząsteczek rotacja i dyfuzja wody w sferze solwatacyjnej może również spowolnić od 2 do 4. To znaczy z. B. czas korelacji reorientacji wody o temperaturze 25°C wzrasta z 2 pikosekund do 4 do 8 pikosekund.

Zakłada się, że efekt hydrofobowy odgrywa również ważną rolę w fałdowaniu białek ( zapaść hydrofobowa ). Ponieważ chociaż entropia białka gwałtownie spada z powodu jego fałdowania ( ), przyrost entropii dominuje (przypuszczalnie) w otaczającym środowisku wodnym ( ). Stąd całkowita zmiana entropii ${\ displaystyle S _ {\ tekst {Białko}} ({\ tekst {Białko rozłożone}})> S _ {\ tekst {Białko}} ({\ tekst {Białko złożone}})}$${\ displaystyle S _ {\ tekst {woda}} ({\ tekst {białko rozwinięte}}) \ ll S _ {\ tekst {woda}} ({\ tekst {białko zwinięte}})}$

${\ displaystyle \ Delta S = \ Delta S _ {\ tekst {woda}} + \ Delta S _ {\ tekst {białko}}: = \ lewo [S _ {\ tekst {woda}} ({\ tekst {białko rozwinięty}} ) -S _ {\ tekst {woda}} ({\ tekst {białko zwinięte}}) \ po prawej] + \ po lewej [S _ {\ tekst {białko}} ({\ tekst {białko rozwinięte}}) - S _ {\ text {Białko}} ({\ text {Białko złożone}}) \ prawo] <0,}$

z którym dotyczy wkładu entropicznego . W ten sposób składanie odbywa się spontanicznie („samo w sobie”) i nie wymaga dodatkowego zasilania energią. ${\ displaystyle -T \ Delta S = T | \ Delta S |> 0}$

Sieć wodociągowa

Innym podejrzanym wyjaśnieniem efektu hydrofobowego jest to, że sieć wiązań wodorowych między cząsteczkami wody jest poważnie zakłócana przez cząstki hydrofobowe.

Opcje systematycznego nagrywania

Niezbędną wiedzę o strukturze wody wokół cząstek hydrofobowych, a tym samym o przyczynach efektu hydrofobowego, można uzyskać z symulacji komputerowych dynamiki molekularnej .

Efekt hydrofobowy można określić ilościowo , określając współczynnik rozmieszczenia cząstek niepolarnych między wodą a rozpuszczalnikami niepolarnymi. Współczynniki rozkładu można przekształcić (w zespole NPT ), do wolnej entalpii przenoszenia ΔG = AH - TΔS , który składa się z enthalpic składnika AH i entropii składnik -TΔS . Te dwa składniki można mierzyć kalorymetrycznie .

Wpływy

Osłabienie efektu hydrofobowego poprzez zmiany temperatury i/lub ciśnienia może prowadzić do denaturacji biocząsteczek. Jeśli do roztworu wodnego dodaje się dodatki, na przykład sole, zmienia się również efekt hydrofobowy, który może być zarówno zwiększony, jak i zmniejszony. Dodanie większych ilości mocznika z. B. prowadzi do denaturacji białek. Siłę wpływu soli, a tym samym i jonów rozpuszczonych w wodzie na efekt hydrofobowy, charakteryzuje tzw. „ seria Hofmeistera ”, określana empirycznie od XIX wieku sekwencja jonów, która jest znana do dziś. nie do końca zrozumiałe teoretycznie. O pomiarów magnetycznej relaksacji jądrowej wykazało, że aniony znaleźć pociąg do interfejsu hydrofobowej, to nie ma zastosowania do kationów. Ten efekt może ewentualnie wyjaśniać szczegóły w tak zwanej serii Hofmeistera .

Zobacz też

• biegunowość
• Napięcie międzyfazowe
• Transfer hydrofobowości

Indywidualne dowody

1. ^ Wilhelm Gemoll: grecko-niemiecki słownik szkolny i ręczny. Monachium / Wiedeń 1965.
2. ↑ Wpis dotyczący hydrofobowości . W: Kompendium terminologii chemicznej IUPAC („Złota Księga”) . doi : 10.1351 / goldbook.HT06964 Wersja: 2.3.3.
3. ↑ Maurizio Galimberti: Nanokompozyty gumowo-gliniane: nauka, technologia i zastosowania. John Wiley & Sons, 2011. ISBN 978-1-118-09288-0 . s. 46.
4. ↑ Szkło, które samo się czyści. W: mpg.de. Towarzystwo Maxa Plancka, dostęp 20 lutego 2016 r . 
5. ^ Kai-Uwe Goss, René P. Schwarzenbach : Zasady kciuka do oceny podziału równowagowego związków organicznych: sukcesy i pułapki . W: Journal of Chemical Education . taśma 80 , nie. 4 , 1 kwietnia 2003, doi : 10.1021/ed080p450 . 
6. ↑ W. Blokzijl, JBFN Engberts: Efekty hydrofobowe – poglądy i fakty w : Angew. Chemie 105, 1993, s. 1610-1648.
7. ^ Carl Branden, John Tooze: Wprowadzenie do struktury białka . Wydanie I. Garland Publishing Inc., Nowy Jork i Londyn 1991, ISBN 0-8153-0270-3 , s. 12.
8. ^ Donald Voet, Judith G. Voet, Charlotte W. Pratt: Podręcznik biochemii . Wydanie II. Wiley-VCH Verlag, Weinheim 2002, ISBN 978-3-527-30519-3 , s. 161.
9. ^ AD Buckingham, AC Legon, SM Roberts (red.): Zasady rozpoznawania molekularnego . Blackie Academic & Professional, 1993, ISBN 0-7514-0125-0 , s. 4 i 5, ograniczony podgląd w Google Book Search.
10. ^ R. Haselmeier, M. Holz , W. Marbach, H. Weingärtner: Dynamika wody w pobliżu rozpuszczonego gazu szlachetnego. W: J. Physical Chemistry 99, 1995, s. 2243-2246.
11. ↑ N. Galamba: Struktura wody wokół hydrofobowych substancji rozpuszczonych i model góry lodowej . W: J. Chemia fizyczna. B 117, 2013, s. 2153-2159.
12. ↑ M Schauperl, M Podewitz, BJ Waldner, KR Liedl: Wkłady entalpiczne i entropiczne w hydrofobowości . W: Journal of Chemical Theory and Computation . 12, nr 9, sierpień, s. 4600-4610. doi : 10.1021/acs.jctc.6b00422 . PMID 27442443 .
13. ↑ M. Holz, M. Mayele: Wpływ dodatków na asocjację hydrofobową w wieloskładnikowych mieszaninach wodnych w : Raport badawczy DFG. Właściwości termodynamiczne złożonych mieszanin płynów Wiley-VCH 2004, s. 150-183, ISBN 3-527-27770-6 .