Glikogenoliza

Pod pojęciem glikogenolizy (synonim: glikogen ) definiuje się fizjologiczny rozkład glikogenu do glukozo-1-fosforanu i glukozy .

Odwrotnym procesem jest synteza glikogenu .

fizjologia

Glikogenoliza służy do tymczasowej kompensacji braku glukozy w pożywieniu. Te mięśnie używać glikogenu przechowywanego w nich, wątroba może sprawić, glukoza dostępny do innych narządów poprzez glikogenolizy .

Glikogenoliza jest wywoływana przez zwiększone zapotrzebowanie organizmu na energię i związane z tym uwalnianie hormonów glukagonu i adrenaliny . Z drugiej strony hormon insuliny hamuje glikogenolizę.

biochemia

Glikogen to cząsteczka, w której cząsteczki glukozy są połączone ze sobą glikozydowo jak drzewo (patrz schemat). Dłuższe liniowe łańcuchy cząsteczek glukozy (żółte kółka na rysunku) są utworzone przez wiązania alfa-1,4-glikozydowe, podczas gdy gałęzie w kształcie litery Y (zielone kółka na rysunku) są utworzone przez wiązania alfa-1,6-glikozydowe. .

Hormon glukagon prowadzi do rozpadu glikogenu w komórkach wątroby . W tym celu cAMP jest aktywowany przez komórkę wątroby i coraz częściej produkowane są enzymy fosforylazy glikogenu i tak zwany enzym rozgałęziający glikogen .

Schemat budowy glikogenu. Punkty ataku niektórych enzymów zaznaczone jako gromadzące się i rozkładające.

Liniowa część glikogenu z wiązaniami alfa-1,4-glikozydowymi jest rozkładana przez fosforylazę glikogenu. Tam enzym fosforylaza glikogenu katalizuje wiązanie wolnego fosforanu z atomem C1 glukozy. W wyniku tego wiązanie glikozydowe między cząsteczkami glukozy zostaje zniszczone. Produktem jest glukozo-1-fosforan , który jest następnie przekształcany ( izomeryzowany ) do wewnątrzkomórkowej i użytecznej postaci, glukozo-6-fosforanu .

Fosforylaza glikogenu może rozkładać glikogen tylko do czwartej cząsteczki glukozy przed następnym punktem rozgałęzienia. Aby umożliwić dalszą degradację, domena transferazy enzymu rozgałęziającego glikogen usuwa trzy z czterech cząsteczek glukozy przed punktem rozgałęzienia (jasnożółte kółka na rysunku) i dodaje je liniowo do innego łańcucha bocznego (tj. Alfa-1,4 - związany glikozydycznie). Cząsteczki glukozy w tym łańcuchu bocznym można teraz ponownie oddzielić indywidualnie przez fosforylazę glikogenu.

Pozostała cząsteczka glukozy, która jest związana alfa-1,6-glikozydem (niebieskie kółko na rysunku), jest oddzielana od części glukozydazowej enzymu usuwającego glikogen. Nie ma glukozo-1-fosforanu, ale wolna glukoza. Na przykład rozgałęzienie glikogenu oznacza, że ​​podczas glikogenolizy powstaje około 90% glukozo-1-fosforanu i tylko około 10% wolnej glukozy.

Regulacja metabolizmu glikogenu

Regulacja metabolizmu glikogenu

Adrenalina (mięsień) lub glukagon (wątroba) aktywują receptor sprzężony z białkiem G (GPCR), do którego jest zadokowane białko G _s . Jego podjednostka α wiąże PKB , który jest wymieniany na GTP po aktywacji GPCR . To uwalnia podjednostkę α z receptora i aktywuje cyklazę adenylową (AC). Powstały cAMP aktywuje kinazę białkową A (PKA), która z kolei katalizuje fosforylację kinazy fosforylazy (PPK). W ten sposób stymulowana kinaza katalitycznie aktywuje fosforylazę glikogenu (PYG), która katalizuje rozkład glikogenu do glukozo-1-fosforanu . Kinaza białkowa A jednocześnie fosforyluje syntazę glikogenu UDP (GYS), która jest w ten sposób inaktywowana i nie może już katalizować reakcji odwrotnej.

literatura

• Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer : Biochemistry. 6. wydanie, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007. ISBN 978-3-8274-1800-5 .
• Donald Voet, Judith G. Voet: Biochemistry. Wydanie trzecie, John Wiley & Sons, Nowy Jork 2004. ISBN 0-471-19350-X .
• Bruce Alberts , Alexander Johnson, Peter Walter, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts: Molecular Biology of the Cell , 5th Edition, Taylor & Francis 2007, ISBN 978-0815341062 .

linki internetowe

• Wejście w MeSH